相比引起COVID-19的病原体SARS-CoV2，针对造成艾滋病的HIV病*的有效疫苗开发目前还是遥遥无期。在有效的HIV疫苗开发之前，在分子层面深度了解HIV的复制机制以及病*-宿主的相互作用是目前推进对HIV感染和艾滋病的诊断和治疗的主要途径。类似SARS-CoV2病*，HIV的基因组也由单链RNA构成。区别在于SARS-CoV2是正链RNA病*，基因组直接作为翻译模版编码病*蛋白；HIV则属于逆转录RNA病*(retrovirus)，其RNA基因组要首先逆转录成双链DNA，入核后整合到宿主染色体内，然后由宿主的RNA聚合酶II实现转录并剪接，随后转运到胞浆实现翻译，最后由Gag蛋白携带新的RNA基因组定位到细胞质膜区域起始下一代病*颗粒的组装。
Gag（p55）是HIV的主要结构蛋白，包括基质（matrix,MA）、衣壳（capsid,CA）、核衣壳（nucleocapsid,NC）以及p6四个主要的结构域。其中N端的基质蛋白负责Gag的细胞膜定位，并主导新的病*颗粒组装。基质的膜定位功能主要依赖此蛋白表面的一个正电密集区域(HighlyBasicRegion,HBR)以及附近的N端的疏水性肉豆蔻酸(myristate)修饰，以共同完成Gag的膜定位。HIV感染后期，由病*mRNA翻译产生的Gag蛋白的胞内浓度不断提高，逐渐引起Gag多聚体的形成，导致基质N端原来隐藏在基质蛋白内部的肉豆蔻酸开始暴露在蛋白表面，并配合临近正电密集区域开始定位Gag于细胞质膜内叶，起始新的病*颗粒组装。为了实现下一代病*的RNA基因组组装，HIV主要依赖Gag的核衣壳蛋白区域辨识并结合HIV的RNA基因组。除核衣壳，近年来研究表明N端的基质蛋白也是一个RNA结合蛋白。然而基质蛋白是否具有结合或者辨识RNA的特异性一直不明确。年，洛克菲勒大学的PaulBieniasz研究组通过ChIP-Seq分析发现基质蛋白在HIV感染的细胞内主要和宿主的tRNA发生交联。然而，Gag具体如何结合tRNA，结合有无特异性，以及Gag-tRNA相互作用的生物学意义一直不明确。
年8月11日，美国国立卫生研究院（NIH）研究员张金伟研究组(